фізико хімічних властивостей білків ферментів

фізико хімічних властивостей білків ферментів

Дослідження будови і фізико - хімічних властивостей білків - ферментів. • мета та вихідний рівень знань. • оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття. Визначення активності ферментів. Одиниці виміру каталітичної активності ферментів. Дослідження ферментних процесів за типом реакцій основних класів ферментів. Дослідження механізму дії ферментів та кінетики ферментатив кафедра біологічної хімії. Будова і фізико - хімічні властивості білків - ферментів. Класифікація і номенклатура. Механізм дії ферментів і кінетика ферментативних реакцій. Регуляція активності ферментів. Біохімія – наука, що займається вивченням різних. Молекул, хімічних реакцій і процесів, що протікають в живих клітинах і організмах. Фізико - хімічні властивості білків. Реакції осадження білків. Денатурація - посібник висвітлює основні розділи біологічної та біоорганічної хімії відповідно до програми ects. Структури та властивості біологічно активних сполук, вуглеводів, карбонових кислот, їхніх похідних, ліпідів, а - амінокислот, пептидів, білків, біологічно активних гетероциклів, нуклеозидів, нуклеїнових кислот. У білках знаходяться 20 різних амінокислот. Білки виконують цілий ряд біологічних функцій. Так, білки - ферменти обумовлюють обмін речовин в організмі, є в організмі транспортні білки, які переміщують речовини в крові, лімфі; частина гормонів - це білки або поліпептиди. Процес передачі спадкової інформації не може відбуватися без білків. Будова, фізико - хімічні і каталітичні властивості білків - ферментів. Механізм каталітичної дії ферментів. Фізико - хімічні властивості крові. Розподіл води та електролітів в організмі, біологічне значення. Регуляція водно - сольового обміну.

Білок і його фізико - хімічні властивості. Білки - це високо молекулярні сполуки, що мають строго упорядковану просторову конфігурацію, загальні фізико - хімічні властивості і наділені в живих організмах специфічною біологічною роллю. Гідрофільність, кислотно - основні, буферні, розчинність, колоїдні, осмотичні, електрокінетичні тощо. Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та “гідратної оболонки” (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратн характерних фізико - хімічних властивостей що відіграє важливу роль. Технології харчових продуктів. З гідрофільністю пов’язані такі процеси, як. Набухання і розчинність білків, їх осадження і денатурація при дії жорстких. Фізико - хімічних факторів середовища. Гідрофільність – це наслідок дії електростатичних сил протягування, що. Ферменти – функціональний тип білків. На сьогодні відкрито біля 3 тисяч різних ферментів, кожний із яких служить каталізатором певної хімічної реакції. Загальні хімічні властивості амінокислот та білків. 39 лабораторна робота № 7. Якісні реакції на амінокислоти. 47 лабораторна робота 8. ідентифікація амінокислот методом паперової хроматографії. 53 лабораторна робота № 9. Денатурація та осадження білків. 59 лабораторна робота № 10. До практикуму включені типові лабораторні роботи з наступних розділів біоорганічної хімії. Вуглеводи, ліпіди, білки, ферментативні процеси, вітаміни. Білки як природні полімери. Амінокислотний склад. Структура, властивості, класифікація білків. Властивості амінокислот, білків. Складні білки - протеїди, їх будова, значення, нуклеїнові кислоти, 6 6. Полінуклеотиди днк та рнк. іони металів входять до складу ферментів – дуже складні білкові молекули, які поєднані з вітамінами і регулюють, каталізують в організмі певні процеси. Ось чому необхідно вживати вітаміни, які входять до складу ферментів, з мікролементами. Відсутність або низька концентрація певних речовин викликає спочатку функціональні, а потім і структурні зміни, які сприяють виникненню хвороби і навіть смерті. Молекули білка мають безліч від десятків тисяч до 1 мільйона гривень і вище міль, так ферментрибонуклеаза маємолярную масу 12700 міль, дихальний пігмент равликигемоцианин – 6600000 міль. Елементарний склад більшості білків. 50, 6 – 54, 5% вуглець, 6, 5 – 7, 3% водень, 21, 5 – 23, 5% кисень, 15 – 17, 6% азот, 0, 3 – 2, 5% сірка. До складу низки білків і фосфор. із середини 20 століття завдяки розвитку методів фізико - хімічного аналізу та методів білкової хімії розшифровано первинна структура багатьох ферментів. Денатурація білків і фактори, які їх викликають. Зворотні та незворотні реакції осадження білків. Обмін білків та нуклеїнових кислот. Ферментативний гідроліз білків і нуклеїнових кислот в процесі травлення. Шляхи використання амінокислот в організмі. Біосинтез білку та роль нуклеїнових кислот в цьому процесі. Внутріклітинні перетворення амінокислот. Утворення та усунення аміаку в організмі. Специфічність ферментів та їх види. Оптимальні умови дії ферменту.

Активатори і паралізатори ферментів. Класифікація і номенклатура ферментів. Коферменти та ізоферменти. Водно - сольовий обмін. Мінеральні речовини та їх роль в організмі. Водний баланс та його зміни при. 9 розчинність, осадження, діаліз, електрофорез білків. Контрольна робота №1. Будова та хімічні властивості моносахаридів. 11 структура і функції ди - та полісахаридів. 12 класифікація, будова та значення біологічно важливих гетероциклічних сполук. Каталітичної активності ферментів. Фізико - хімічні властивості яєчного білка із книги технологія м’яса та м’ясних продуктів. Лізоцим є ферментом яєчного білка, який має бактерицидні властивості і здатний розчиняти оболонки бактеріальних клітин. ізоелектрична точка лізоциму при рн 10, 7. Під час теплового об­ роблення за температури 63 °с протягом 10 хв лізоцим інактиву - ється. Овомуцин — глікопротеїд з вмістом вуглеводів близько 20 %. Дана тема є базовою при вивченні як курсу біоорганічної хімії, так і біологічної хімії, фармакології та ін. Медико - біологічних дисциплін, оскільки органічні речовини, представлені в живій природі, використовуються як лікарські засоби. Фізико - хімічні властивості саркоплазматичних білків. Фізико - хімічні властивості міофібрилярних білків м’яса. Вміст, % суми білків молекулярна. Участь у регуляції обміну речовин (у кров виділяються гормони, ферменти та інші біологічно активні речовини). Підтримання постійного осмотичного тиску, рн середовища, температури тіла. Резистентність до захворювань (утворення антитіл, що зв’язують антигени). Здатність до згортання (захист від втрати крові під час поранення). Наявність лейкоцитів, збага - чених протеолітичними та ліполітичними ферментами, здатних до швидкого розпаду та перетворень різноманітних мікробних тілець. Відбувається під дією кислот та лугів при нагріванні. В організмі — в процесі травлення, під дією ферментів. Функції білків в організмі. Перевірте свої знання. Реакції полімеризації і поліконденсації. Педагогічна скарбничка. Притча як навчити дітей літати. Білки як високомолекулярні сполуки. Хімічні властивості білків. (матеріал для самостійного опрацювання). Що об’єднує ці зображення, які речовини входить до кожного з них. Знання властивостей білків допомагає зберегти життя людям. Білки, що містять атоми сульфуру, взаємодіють із солями важких металів з утворенням нерозчинних солей. Тому в разі отруєння важкими металами як протиотруту застосовують білки (яйце, молоко). Харчова цінність білків залежить від амінокислотного складу та їхніх фізико - хімічних властивостей. Частина амінокислот, необхідних людині для побудови тканин тіла, утворюється в організмі з амінокислот, що надходять з їжею. Фізико - хімічні властивості білків - ферментів. Електрохімічні (поверхневий заряд молекули) властивості, розчинність, термодинамічна стабільність білкових молекул - ферментів, осадження, денатурація, взаємодія з лігандами та її функціональне значення. Прості та складні білки - ферменти. Кофактори, коферменти та простетичні групи складних ферментів. Яєчний білок має низький вміст ферментів. У невеликій кількості білок яйця містить пігмент овофлавін оранжево - жовтого кольору, що надає жовто - зелену флуоресценцію. З мінеральних речовин в найбільших кількостях у білку яйця виявлено калій, натрій (і їх хлориди), фосфор, сірку, хлор, кальцій, магній; дуже мало заліза. Під час висушування необхідно зберегти фізико - хімічні властивості продукту, особливо його розчинність. Тому процес сушіння ведуть за температури (не вищій ніж 60 °с), яка не викликає помітної денатурації білка і, отже, зниження його розчинності. Регулювання функціональних властивостей білків досягається зміною умов їх виділення, сушки, фізичними, фізико - хімічними впливами, ферментативною та хімічною модифікацією. Параметри обробки можуть змінювати амінокислотний і фракційний склад білків, викликати денатурацію, агрегацію або взаємодію з іншими компонентами (ліпідами, вуглеводами). Найбільш широко використовують фізико - хімічні та ферментативні методи регулювання функціональних властивостей. Що зумовлює здатність до дисоціації у білках. Зумовлює певний сумарний заряд молекули, який залежить від рн. ізоелектрична точка (pl). Значення рн, за якого білок не має сумарного заряду (=0) і не рухається в електричному полі. Багато залишків основних. Властивості ферментів. Вплив концентрації хімічних речовин на швидкість ферментних реакцій. інгібітори та активатори ферментів. Загальні поняття про про механізм дії ферментів. Класифікація ферментів. Прикладні аспекти ферментології. Первинна структура днк. Вторинна та третинна структури днк. Фізико - хімічні властивості. Доказом білкової природи ферментів є ряд їх фізико - хімічних властивостей, характерних для білків. Ферменти так само, як і білки, у розчині знаходяться в колоїдному стані, є амфотерними електролітами. При додаванні нейтральних солей, особливо сульфату амонію, ферменти випадають в осад, тобто висолюються. Під впливом високої температури, сильних кислот і лугів, солей важких металів і інших чинників, що викликають денатурацію білків, ферменти денатурують і втрачають каталітичні властивості. Ферменти - термолабільні сполуки. Це означає, що під дією високих температур вони денатурують. Електролітичні властивості. Білки є амфотерними електролітами. Групи nh2 і cooh за винятком тих, які належать кінцевим амінокислотам, не вносять внеску в утворення сумарного заряду білка, оскільки вони входять до складу пептидних зв язків і втрачають при цьому свої заряди. Заряд білка визначається дистально розташованими групами полярних амінокислот, як кислими (глу, acп, тир), так і основними (ліз, apг, гіс). У залежності від амінокислотного складу білки можуть бути кислими (багато глутамінових та аспарагінових амінокислотних залишків), лужними (багато залишків лізіну, аргініну, гістидин.